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BIOLOGÍA
De modo semejante a como se unen los monosacáridos para formar polisacáridos de orden superior, los
aminoácidos se ligan entre sí expulsando una molécula
de agua. Se desprende un —OH del grupo carboxilo del
primer aminoácido y un —Η del grupo amino del siguiente. El enlace formado entre los átomos C y Ν de los grupos carboxilo y amino se llama enlace peptídlco; el
compuesto así integrado es un dipéptldo. El dipéptido
puede unirse a otro aminoácido para formar un segundo
enlace peptídico, con lo cual se genera un trlpéptldo. Si
se unen muchos aminoácidos mediante este proceso de
condensación, el resultado en un pollpéptldo; tales cadenas p ueden tener desde menos de 100 aminoácidos
(residuos) hasta 1000 de ellos.
ESTRUCTURAS PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y
CUATERNARIA
El orden lineal de los aminoácidos dentro de la proteína
se conoce como estructura primarla de ésta. Dicha estructura primaría es codificada por el mapa genético que
se conserva y transmite de padres a hijos con el DNA de
los cromosomas.
Las interacciones de los aminoácidos de la estructura primaria pueden ocasionar pagamientos, dobleces o
hasta formación de láminas en la cadena proteínica. Estos cambios en la configuración de la cadena se deben
en buena medida a la formación de puentes de hidrógeno
y constituyen la estructura secundarla de la molécula
proteínica. Entre las formas adoptadas como estructura
secundaria está la α-hélice, una configuración similar a
una escalera de caracol o a un resorte estirado. Otro tipo
de estructura secundaria es la lámina plegada, en la
cual las cadenas polipeptídicas, situadas lado a lado, están unidas mediante puentes de hidrógeno y forman una
tenaz pero flexible molécula resistente al estiramiento.
En superposición a la estructura secundaria pueden
ocurrir sorprendentes alteraciones en la conformación tridimensional de la molécula; por ejemplo, superplegamientos o un complejo retorcimiento que da origen a
esferas o glóbulos sumamente intrincados. Esto constituye la estructura terciarla de la proteína. Ese plegamiento característico se observa particularmente en proteínas
como la mioglobina y muchas de las enzimas (proteínas que actúan como moléculas catalizadores o portadoras). Además de los puentes de hidrógeno, la
configuración terciaria definitiva de muchas de tales
proteínas depende de la presencia de puentes de disulfuro (S— S) y de interacciones electrostáticas. La configuración tridimensional de cada proteína también se conoce
como su conformación.
Por último, algunas proteínas están formadas
en realidad por dos o más cadenas polipeptídicas independizables. La unión de varios polipéptidos para integrar
una sola proteína funcional se denomina estructura
cuaternaria de ésta. Muchas de las enzimas que participan en el metabolismo constan hasta de cuatro a seis
subunidades polipeptídicas. Los cambios en los tipos u
ordenamientos de tales subunidades conducen a variantes de la enzima denominadas Isoenzimas.
EJEMPLO 3 La diversidad de los aminoácidos y sus interacciones han generado muchos tipos de proteínas. Las
proteínas fibrosas (pelo, seda, tendones) constan de cadenas largas, dotadas a menudo de secuencias repetitivas de
ciertos aminoácidos, peculiaridad de la estructura primarla
que se refleja en las configuraciones α-helicoidal y β-laminar
plegada de la estructura secundaria. En general, tales proteínas tienen funciones estructurales. Las proteínas globulares carecen de la regularidad que se observa en las
estructuras primaria y secundaria de las proteínas fibrosas,
pero exhiben complejos patrones de plegamiento que producen una estructura terciarla globular. Aunque en algunos casos tienen funciones estructurales, como en los
microtúbulos, por lo común son enzimas, hormonas u otras
moléculas activas.
Las ofensas ambientales, por ejemplo, las debidas
al calor o a los cambios apreciables en el pH, pueden
ocasionar alteraciones en las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas. Ésto se conoce como desnaturalización. Las proteínas desnaturalizadas
suelen perder su actividad enzimática y acusan cambios
significativos en sus propiedades físicas. Esto prueba la
importancia que tiene la conformación para las propiedades de las proteínas.
Muchas proteínas se unen estrechamente a grupos
orgánicos o inorgánicos no proteínicos para formar proteínas conjugadas. Entre dichos grupos aproteínicos
(prostéticos) pueden citarse carbohidratos (glicoproteínas), lípidos (lipoproteínas) y compuestos tan especializados como la porción heme de la hemoglobina. Los
grupos prostéticos pueden alterar significativamente
las propiedades de las proteínas a las que se unen.
LAS PROTEÍNAS COMO ENZIMAS: SITIO ACTIVO Y
CONFORMACIÓN
Las proteínas son importantes para los seres vivos como
unidades estructurales básicas y como enzimas. Sus funciones estructurales se estudian en capítulos subsecuentes. En su papel de enzimas, las proteínas actúan como
catalizadores que controlan las velocidades de muchas
reacciones que ocurren en la célula y, de ese modo, controlan el flujo molecular necesario para la viabilidad de la
célula. Por lo general, las enzimas son proteínas globulares complejas dotadas de una región especial denominada sitio activo. La sustancia sobre la cual ocurre la
actividad enzimática, denominada sustrato, embona en
una hendidura o surco del sitio activo y se adhiere a su-