NUTRICIÓN ANIMAL
ya que en éste se efectúa un mínimo de absorción (y un
máximo de digestión). Asimismo, la presencia de una superficie mucho muy plegada incrementa aún más la capacidad de absorción del intestino. Además, la mucosa
presenta unas protuberancias dactiliformes muy vasculanzadas, denominadas vellosidades Intestinales, las
cuales contribuyen a aumentar el contacto entre la superficie delimitante y los nutrientes que pasan a io largo del
aparato digestivo. Además, en la superficie de cada célula epitelial de la mucosa hay unas diminutas prolongaciones, las mlcrovellosldades, que incrementan aún más el
área de absorción.
ENZIMAS DIGESTIVAS
La descomposición mecánica del alimento, que ocurre
principalmente en la boca y en el estómago (o la molleja),
es acompañada o seguida por la degradación química de
los nutrientes, función que depende de catalizadores
llamados enzimas digestivas (Cuadro 16.1). Dichas enzimas catalizan principalmente reacciones hidrolíticas:
Tradicionalmente, las enzimas que actúan sobre el
almidón se llaman amilasas, aunque el término más general carbohidrasas agrupa a las enzimas que actúan
sobre polisacáridos, oligosacárídos, trisacáridos, etc. Las
enzimas que ejercen su acción sobre las proteínas son
las proteasas. La hidrólisis de proteínas recibe el nombre
de proteólisls. De manera similar, la hidrólisis de grasas
neutras (el principal tipo de lípidos que ingresan en el
aparato digestivo) se denomina lipólisls. La digestión no
se realiza en un solo paso; por el contrario, conlleva muchas fases y una serie de enzimas que participan en cada una de las principales degradaciones.
Como se muestra en el cuadro 16.1, los principales
grupos de enzimas digestivas provienen del páncreas y
del intestino delgado. La digestión mecánica y el almacenamiento del alimento se efectúan en la boca y el estómago; la digestión química es relativamente insignificante
en estos órganos. La digestión de las proteínas depende
casi exclusivamente de las enzimas proteolíticas secretadas por el páncreas, el cual las envía al duodeno' a través
del conducto pancreático. Recuérdese que la tripsina y
la quimotripsina son sintetizadas en forma de zimógenos
inactivos (tripsinógeno y quimotripsinógeno), los cuales
tienen que ser activados mediante el desprendimiento de
un pequeño segmento peptídico. La enterocinasa y la
tripsina participan en esas conversiones. La pepsina,
una enzima proteolítica que se localiza en el estómago,
también es secretada como pepsinógeno inactivo que
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se convierte posteriormente en pepsina activa gracias a
la acción de pequeñas cantidades de pepsina ya presentes en el estómago (esto es un ejemplo de autocatalisis).
La degradación total de las proteínas exige una interacción enzimática extremadamente compleja. La pepsina, la tripsina y la quimotripsina son endopeptidasas:
éstas hidrolizan los enlaces peptídicos situados en el interior de cadenas polipeptídicas largas. Individualmente, los
productos finales de cada enzima son péptidos de longitud moderada; sin embargo, sus efectos combinados dan
origen a oligopéptidos (moléculas de cadena corta).
Estas tres enzimas difieren entre sí en cuanto a especificidad y al extremo del aminoácido (carboxilo o amino)
que hidrolizan. La tripsina ataca los enlaces peptídicos
adyacentes al carboxilo terminal de los aminoácidos lisina y arginina, en tanto que la quimotripsina actúa específicamente sobre el enlace adyacente al carboxilo terminal
de la tirosina, la fenilalanina o el triptófano. La pepsina,
que no es un agente proteolítico tan eficaz como la tripsina o la quimotripsina, es una enzima específica para el
enlace cercano al amino terminal de la tirosina y la fenilalanina. Esas tres endopeptidasas rompen diversos tipos
de cadenas peptídicas largas en fragmentos más pequeños.
Las exopeptidasas son enzimas que actúan sobre
los extremos de fragmentos peptídicos de cualquier longitud. Las enzimas de este tipo separan el último aminoácido rompiendo un enlace peptídico terminal. Las
exopeptidasas pertenecen esencialmente a dos ti pos:
carboxipeptidasas, que son sintetizadas en el páncreas
y que rompen el enlace peptídico terminal del extremo
carboxílico libre de la cadena peptídica, y aminopeptidasas, sintetizadas en el intestino delgado y cuya acción se
ejerce sobre los enlaces peptídicos terminales del extremo amínico libre de la cadena peptídica.
Ambas exopeptidasas ejercen sus efectos dentro
del intestino delgado. Además de los aminoácidos producidos por las exopeptidasas, también se forman aminoácidos libres mediante la acción de varias
dipeptidasas que hidrolizan los dipóptidos formados
dentro del intestino gracias a la acción combinada de las
endopeptidasas. Hay diferentes dipeptidasas, cada una
con afinidad hacia dipéptidos específicos.
Aunque la digestión del almidón comienza en la boca con la acción de la amilasa salival, la mayor parte de
su digestión ocurre en el intestino delgado. La amilasa
pancreática es secretada en el duodeno, lugar donde
esta enzima degrada el almidón hasta convertirlo en el disacárido maltosa. Después, la enzima maltasa interviene
para hidrolizar este azúcar doble y convertirlo en dos moléculas de glucosa. De manera similar, la enzima sacarasa convierte la sacarosa en los monosacáridos glucosa
y fructosa; la enzima lactasa transforma la lactosa en
glucosa y galactosa.