LA NATURALEZA DEL GEN
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Iniciación de la síntesis del polipéptido
Elongación de la síntesis del polipóptido
Fig. 7.7 Traducción
da de la sedimentación en un campo gravitatorio.) Un
tRNA con el anticodón apropiado es atraído hacia la posición inicial del mRNA; al mismo tiempo, el tRNA se adhiere al primero de dos sitios de fijación de la subunidad
ribosomal mayor (50 S). Cuando el segundo sitio de fijación es ocupado por un segundo complejo tRNA-aminoácido, los dos aminoácidos respectivos se unen entre sí
mediante un enlace peptídico catalizado por una enzima
(peptidiltransferasa) localizada en la subunidad 50 S.
Luego, la primera molécula de tRNA es liberada en el
momento en que el ribosoma se desplaza al siguiente codón. Con ello, el segundo complejo tRNA-aminoácido pasa a ocupar el primer (P) sitio en la subunidad mayor y
permite que se aloje el siguiente tRNA, el cual es portador del tercer aminoácido. Cada vez que el ribosoma se
corre hacia un nuevo codón del mRNA, la segunda posición (A) queda libre y es ocupada por el complejo tRNAaminoácido correspondiente al codón que se está
leyendo. El nuevo aminoácido se une a la cadena polipeptídica y el proceso se repite. Cuando el ribosoma llega a una señal de terminación, libera el polipéptido que
aún estaba adherido a la subunidad 50 S y que ahora
puede pasar a través de los conductos del retículo endoplásmico.
Varios ribosomas pueden traducir simultáneamente
un mismo mRNA, de modo que puede haber varias copias de la proteína, en diversos grados de síntesis, a lo
largo de una misma cadena de mRNA. El conjunto de un
mRNA y varios ribosomas se denomina polisoma.
El dogma central de la biología molecular puede resumirse así: DNA → RNA → proteína. En él se presuponen la primacía del DNA como iniciador del proceso y su
exención de influencia por parte del RNA y de las proteínas. Este flujo unidireccional de la información fue aceptado hasta que se descubrió la reversotranscriptasa,
enzima asociada con ciertos RNA virus (retrovlrus). Di-