Valorização do subproduto“ cartilagem do osso da quilha” através da otimização da extração de colágeno
Os subprodutos gerados apresentam composição química rica em proteínas e lipídeos de alto valor biológico, podendo agregar valor nutricional a outros produtos quando corretamente processados. Por este motivo, um esforço crescente tem sido feito para conversão destes subprodutos em fontes úteis de nutrientes e ingredientes, através da produção de novos e valiosos produtos e ingredientes funcionais com valor agregado e / ou potencial econômico( MORA; TOLDRÁ, 2012).
Durante o processamento da carcaça do frango, a etapa de filetagem gera um subproduto conhecido como cartilagem do osso da quilha, sendo definido como uma cartilagem de cunho flexível que liga o músculo do peito do frango na ponta do esterno, esta cartilagem é descartada da carcaça após a remoção dos filés de peito. Por ser rica em colágeno, essa cartilagem apresenta um alto valor agregado com possíveis aplicações bioquímicas e biomédicas( LOSSO; OGAWA, 2014; ARAÚJO, 2017).
Tendo em vista a tendência do consumidor pela busca de produtos que apresentem benefícios diretos à sua saúde e a dificuldade dos abatedouros de frangos em encontrar caminhos que agregem valor aos seus subprodutos, a utlização da cartilagem do osso da quilha como fonte potencial de colágeno, surge como resposta interessante a essa necessidade. Logo, a presente pesquisa, teve como objetivo otimizar a extração de colágeno da cartilagem do osso da quilha de frango, enfocando-se aspectos da extração ácida, da ação da temperatura e da concentração de enzima proteolitica na extração ácido enzimática. Desta forma, a pesquisa evidencia uma nova opção tecnológica de aproveitamento de subprodutos da avicultura de corte acrescentando valor a este subproduto e consequentemente a esta atividade.
Fundamentação teórica
O colágeno é uma proteína de função estrutural que constitui de forma mais abundante os vertebrados. Representa cerca de 30 % das proteínas totais, além de ser uma das principais proteínas estruturais do tecido conjuntivo da pele e ossos de animais( LI et al., 2013).
A estrutura básica do colágeno é de 33 % de glicina, 12 % de prolina, 11 % de alanina, 10 % de hidroxiprolina, 1 % de hidroxilisina e de aminoácidos polares e carregados positivamente e negativamente( ROSS; PAWLINA, 2010). De modo geral, uma unidade tripeptídica, glicina-X-prolina ou glicina-X-hidroxiprolina, forma a sequencia de aminoácidos no colágeno, onde X pode ser um dos 20 aminoácidos-padrão( SILVA; PENNA, 2012). A hidroxiprolina é o aminoácido que confere a estabilidade térmica da molécula, além de ser absorvedor de umidade. É o indicador do teor de colágeno por ser um aminoácido presente em quantidade expressiva unicamente em proteínas colagênicas( RICARD-BLUM, 2011).
O colágeno que compõe o tecido conjuntivo é usualmente extraído através da sua solubilização em ácido orgânico, obtendo-se o chamado“ colágeno solúvel em ácido”. No entanto, a forma nativa do colágeno permanece neste produto, sendo necessário a adição de enzima, geralmente a pepsina, para degradar as ligações cruzadas covalentes nas regiões telopeptídicas, obtendo-se a fração“ colágeno solúvel em pepsina”. O uso da pepsina permite que as regiões de ligação do peptídeo sejam quebradas sem que a integridade da tripla hélice seja danificada, proporcionando maior rendimento quando a extração do colágeno se fizer com a digestão controlada de pepsina( LIU et al. 2012).
A composição do colágeno a partir da cartilagem de animais aquáticos e terrestres tem sido objeto de estudo para muitos pesquisadores( GÓMEZ-GUILLÉN et al., 2011; SIMÕES et al., 2014) que buscam identificar compostos bioativos e as propriedades benéficas em potencial à saúde derivadas das cartilagens. Muitos são os tipos de colágeno extraídos de cartilagem de animais, sendo o mais abundante o tipo I
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