BIOFÍSICA EN CIENCIAS DE LA SALUD, CURRÍCULO CON RESULTADOS DE APREND | Page 79

La molécula de la enzima tiene uno o más sitios activos en los que se
une el sustrato para formar el complejo ES. Los sitios activos de la
enzima son cavidades localizadas en la superficie de sus moléculas y
están formadas por cadenas laterales de aminoácidos.

El Modelo de Ajuste Inducido

La interacción de una enzima y los sustratos es similar a la acción de
una cerradura y su llave; la enzima es el equivalente a una cerradura
molecular y la llave molecular es el sustrato.
El sustrato no se ajusta perfectamente en el sitio activo porque éste
no es rígido y se deforma durante la colisión, la unión con el sustrato
determina cambios en la forma de las moléculas de la enzima y en la
del sustrato por esta razón, los enlaces químicos se distorsionan.
La proximidad y orientación de los reactivos y los esfuerzos de
distorsión en los enlaces críticos, facilitan la rotura de algunos enlaces
y la formación de otros; por lo que el complejo ES se rompe en
productos distintos de los que le formaron el sustrato se une a los
átomos con los que puede reaccionar en estructuras altamente
ordenadas que hacen posible una reacción específica al final de la
reacción, el sustrato se transforma en producto y se separa de la
enzima; la enzima queda libre para catalizar las reacciones de más
moléculas de sustrato y formar más producto resultante.
Las enzimas son catalizadores de alta eficiencia El peróxido de
hidrógeno (H2 O2) se descompone lentamente en presencia de una
sola molécula de la enzima

catalasa, se descompone muy

rápidamente, en alrededor de cinco millones de moléculas de H

2

O2

por minuto a 0 °C. La catalasa, además de su actividad enzimática,
protege a la célula porque el peróxido de hidrógeno es un subproducto
tóxico de varias reacciones celulares; toda reacción química es
catalizada por una enzima. Debido a la relación entre el sitio activo y

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