UALGORITMO 4.2 Outubro 2022 UALGORITMO4.2 | Page 39

0.6 M de sacarose . É possível ainda concluir que as células HepG2 incubadas com as diferentes amostras de insulina estavam todas nas mesmas condições homeostáticas já que a quantidade total de Akt1 não variou como mostram as barras brancas na Fig . 2A e o western blot inferior na Fig . 2B .
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Artigo original
Correia C , Tavares E , Lopes C , Silva JG , Duarte A , Geraldes V , Rodrigues MA , Melo EP . Stability of protein formulations at subzero temperatures by isochoric cooling . J . Pharm . Sci . ( 2020 ) 109 : 316-322 . https :// www . sciencedirect . com / science / article / pii / S0022354919304204
Biografia dos Autores
Eduardo P . Melo - Doutoramento em Biotecnologia conferido pelo Instituto Superior Técnico , Lisboa , na área da estrutura-função de enzimas . Este interesse na relação estrutura-função de proteínas , evoluiu para o estudo de uma questão crucial na Biologia : os mecanismos de enrolamento ( folding ) e estabilidade de proteínas . Diversas colaborações , nomeadamente com a Universidade de Aalborg na Dinamarca , contribuíram para a investigação nesta área . Em 2003 , uma licença sabática no Instituto de Neuropatologia da Universidade Hospital de Zurique , permitiu iniciar estudos sobre as doenças priónicas que , à semelhança da doença de Alzheimer e de Parkinson , resultam do enrolamento incorreto ( misfolding ) e agregação de proteínas . A investigação na área do misfolding proteico expandiu-se , suportada por licenças sabáticas em Nova York ( Skirball Institute of Biomolecular Medicine , Universidade de Nova York ) e em Cambridge ( Cambridge Institute for Medical Research , Universidade de Cambridge ). Vários aspetos relacionados com o misfolding e agregação de proteínas têm sido abordados nos últimos anos , tais como , fatores celulares de stress oxidativo , formação de ligações estabilizadoras de proteínas e mecanismos celulares de desagregação de proteínas .
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