Espectro de absorción.
Como ningún aminoácido absorbe la luz dentro del espectro visible para el ojo humano, si son sometidos a pruebas de absorción UV vemos que aminoácidos que presentan ciclos aromáticos, como tirosina, triptofano y fenilalanina, absorben mejor esta luz. Ello se debe a que muchas proteínas están formadas por restos de tirosina, por lo que los 280 nm nos permiten determinar su composición.
Otra medida para conocer su composición por absorción es a 240 nm donde se sabe que los puentes disulfuro absorben la luz. Todos los demás aminoácidos presentan absorciones menores de 220 nm.
Punto isoeléctrico.
Cuando se analiza un aminoácido bajo la ecuación de Henderson-Hasselbalch encontramos diferentes especies del mismo, como la forma zwiterion y las formas protonadas, contando cada una con una constante de disociación ácida distinta o pKa. Cuando se consideran ambas y se hace un promedio encontramos que el punto intermedio corresponde a un pH específico, ello es debido a que muchos aminoácidos contienen cadenas laterales especiales que les confieren distintas propiedades, lo que ocasiona que se tenga un tercer pKa, que también debe de ser tenido en cuenta cuando se busca el promedio. Este punto ha sido denominado punto isoeléctrico (pl); en él las formas protonadas y desprotonadas se encuentran en cantidades iguales y se vuelven insolubles por la misma razón de asociación entre ellas. En dicho punto la molécula carece de carga neta. El punto isoeléctrico para los aminoácidos monoamino y monocarboxílicos es:
{\displaystyle pI={\frac {pK_{a_{1}}+pK_{a_{2}}}{2}}}
En el punto isoeléctrico el aminoácido carece de carga neta; todos los grupos están ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí. Por lo tanto, en el punto isoeléctrico no hay movilidad en un campo electroforético. La capacidad de solubilidad y amortiguamiento serán mínimas en ese punto.
Reacciones debidas al grupo carboxilo.
La descarboxilación: El aminoácido sufre descarboxilación alfa para formar la correspondiente amina. De esta forma algunas aminas importantes son producidas a partir de aminoácidos. Por ejemplo: histamina, tiamina, triptamina, cadavérica, entre otros;
Formación de amidas: El grupo -COOH de los aminoácidos puede combinarse con amoniaco para formar la correspondiente amina. Por ejemplo: asparagina, glutamina, entre otros.
Reacciones debidas al grupo amino:
La transaminación: El grupo amino alfa de un aminoácido puede ser transferido a un alfa-cetoácido para formar los correspondientes nuevos aminoácidos y alfa-acetoácidos. Ésta es una reacción importante en el organismo para la interconversión de aminoácidos y para la síntesis de aminoácidos no esenciales;
Desanimación oxidativa: El grupo amino alfa es removido del aminoácido para formar el correspondiente catoácido y amoniaco.
Formación de compuestos carbamino: El dióxido de carbono se adiciona al grupo amino alfa de los aminoácidos para formar compuestos carbamino.