Concepto
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).1 Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas; juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las proteínas.
Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y una cadena lateral (azul, R):
Ácido-básicas.
Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio ácido, el grupo carboxilo no se encuentra disociado completamente, mientras que en disolución básica se encuentra totalmente disociado; el caso inverso ocurre para el grupo amino, que en un pH alto no se encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra disociado. Es por esto que los aminoácidos tienen tanto propiedades ácidas como básicas, dependiendo del medio donde se encuentren. También se deben de tener en cuenta las cadenas laterales, ya que como se mencionó anteriormente, tenemos aminoácidos ácidos, básicos o neutros debido a que las cadenas pueden ser ácidas, básicas o neutras; esta es la razón por la que se les cataloga como sustancias anfóteras.
Como sabemos, los aminoácidos se encuentran regularmente a un pH fisiológico (7,3), donde haciendo uso de la ecuación de Henderson-Hasselbach, junto con el conocimiento del pKa de cada uno, podemos saber las cantidades en las que se puede encontrar un aminoácido, ya sea en sus formas protonadas o en la forma zwitterión; en este caso la cadena lateral tiene un papel muy importante, ya que cadenas que contienen halógenos, aldehídos, NO2 o CN, le confieren propiedades más ácidas, mientras que aquellos con grupos hidroxilos los vuelven más básicos.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar solo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.
Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehído y D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
Solubilidad.
No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua, debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral; por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.
Espectro de absorción.
Como ningún aminoácido absorbe la luz dentro del espectro visible para el ojo humano, si son sometidos a pruebas de absorción UV vemos que aminoácidos que presentan ciclos aromáticos, como tirosina, triptofano y fenilalanina, absorben mejor esta luz. Ello se debe a que muchas proteínas están formadas por restos de tirosina, por lo que los 280 nm nos permiten determinar su composición.
Otra medida para conocer su composición por absorción es a 240 nm donde se sabe que los puentes disulfuro absorben la luz. Todos los demás aminoácidos presentan absorciones menores de 220 nm.
Punto isoeléctrico.
Cuando se analiza un aminoácido bajo la ecuación de Henderson-Hasselbalch encontramos diferentes especies del mismo, como la forma zwiterion y las formas protonadas, contando cada una con una constante de disociación ácida distinta o pKa. Cuando se consideran ambas y se hace un promedio encontramos que el punto intermedio corresponde a un pH específico, ello es debido a que muchos aminoácidos contienen cadenas laterales especiales que les confieren distintas propiedades, lo que ocasiona que se tenga un tercer pKa, que también debe de ser tenido en cuenta cuando se busca el promedio. Este punto ha sido denominado punto isoeléctrico (pl); en él las formas protonadas y desprotonadas se encuentran en cantidades iguales y se vuelven insolubles por la misma razón de asociación entre ellas. En dicho punto la molécula carece de carga neta. El punto isoeléctrico para los aminoácidos monoamino y monocarboxílicos es:
{\displaystyle pI={\frac {pK_{a_{1}}+pK_{a_{2}}}{2}}}
En el punto isoeléctrico el aminoácido carece de carga neta; todos los grupos están ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí. Por lo tanto, en el punto isoeléctrico no hay movilidad en un campo electroforético. La capacidad de solubilidad y amortiguamiento serán mínimas en ese punto.