СЫРЬЕ И ИНГРЕДИЕНТЫ www . bakery . news
Протеиназы ( КФ 3.4.21 – 25 ) – эндоферменты – разделены на несколько подподклассов на основании различий в механизме катализа , обусловленных прежде всего структурой активного центра . Важнейшими подподклассами протеиназ являются сериновые , тиоловые , кислые протеиназы и металлопротеиназы .
Для хлебопекарного производства наибольшее значение имеют протеазы , действующие в зоне рН 3,5 – 5,5 , обладающие широкой субстратной специфичностью и в то же время способные осуществлять протеолиз высокомолекулярных белков для получения продуктов с определенными свойствами . Применение кислых грибных протеаз позволяет проводить протеолитическую модификацию белков клейковины , что определяет свойства и вкус хлеба , обеспечивает стандартизацию процесса хлебопечения и сокращает технологический цикл [ 15 ].
Пептидазы ( КФ 3.4.119 )– экзоферменты – так же , как и протеиназы , разделены на несколько подподклассов . В основу классификации пептидаз положена избирательность их действия , определяющаяся местоположением гидролизуемой пептидной связи в субстрате . Важнейшими подподклассами пептидаз являются аминопептидазы , карбоксипептидазы и дипептидазы .
На практике протеолитические ферменты часто подразделяют на группы в зависимости от оптимального для действия
Из трех групп протеиназ нейтральные протеиназы занимают особое положение . По активности они в несколько раз превосходят кислые и в условиях теста эффективно расщепляют белки клейковины .
на субстрат значения рН . Выделяют три основные группы : щелочные – стабильные и активно действующие в области рН 5 – 10 , нейтральные – оптимум активности при рН 7 , кислые – активны при рН 2 – 5 [ 14 ].
Из трех групп протеиназ нейтральные протеиназы занимают особое положение . По активности они в несколько раз превосходят кислые и в условиях теста эффективно расщепляют белки клейковины . Одна из их особенностей состоит в том , что они не растворяются в водных , солевых и буферных растворах , прочно связаны с белками клейковины и извлекаются при частичном растворении клейковины в щелочном растворе [ 10 ].
ПОЛУЧЕНИЕ ПРОТЕОЛИ- ТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ
Протеолитические ферменты синтезируются почти всеми живыми существами и очень широко распространены в природе . В промышленных целях в качестве источника протеиназ используются животные ткани , растения и микроорганизмы [ 5 ], в хлебопекарном производстве – протеиназы растительного и микробного происхождения .
К протеазам растительного происхождения относятся папаин ( КФ 3.4.22.2 ) и химопапаин ( КФ 3.4.22 . Б ). Папаин является наиболее применяемым в производстве протеолитическим ферментом . Ферменты папаин и химопапаин – это ферменты плодов дерева Carica papaya . Оптимальная зона pH для действия папаина зависит от природы гидролизуемого белка и может быть слабокислой , нейтральной или слабощелочной . Химопапаин сильно похож на папаин , но он более термоустойчив , чем папаин , и стабилен в кислой среде ( pH 2,0 ).
Также богатым источником протеолитических ферментов являются семена растений . В семенах злаковых и бобовых культур содержится комплекс протеолитических ферментов . В покоящихся семенах белковый комплекс стабилен , однако при прорастании семян он активируется [ 9 ].
В хлебопекарной промышленности наиболее широко применяют ферменты грибного и бактериального происхождения , так как микроорганизмы являются наиболее широким и перспективным источником протеиназ [ 5 ]. При промышленном получении протеиназ чаще всего используются микроорганизмы , относящиеся к родам Bacillus , Aspergillus , Penicillium ,
BAKERY NEWS | BN
38
№ 7 – 8 / 2022